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In vitro proteolysis of myofibrillar and sarcoplasmic proteins of European sea bass (Dicentrarchus Labrax L) by an endogenous m-calpain ArchiMer
Verrez-bagnis, Veronique; Delbarre Ladrat, Christine; Noel, Joelle; Fleurence, Joel.
The effects of m-calpain isolated from the skeletal muscle of sea bass on sarcoplasmic and myofibrillar proteins isolated from the same tissue were examined in vitro. Incubation of sarcoplasmic proteins with m-calpain resulted in only a slight decrease (0.7 kDa) in the molecular weight (MW) of a 26.5 kDa protein. Degradation of myofibrils, monitored by quantification of TCA-soluble peptides generated, resulted in the maximum amount of peptides being generated after 1 h of incubation at 25degreesC. Noticeable modifications in the SDS-PAGE profile of digested myofibrils were observed, including partial denaturation of myosin heavy chain and the release of tropomyosin, similar to69 and similar to27 kDa doublet bands and a few polypeptides of MW lower than 20...
Tipo: Text Palavras-chave: Dicentrarchus labrax L; Proteolysis; Sarcoplasmic protein; Calpain; Myofibrillar protein.
Ano: 2002 URL: http://archimer.ifremer.fr/doc/2002/publication-1108.pdf
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